Novo passo na explicação de doenças fatais

Passo importante no possível combate à doença da vaca louca e enfermidade parecida no homem, Creutzfeldt-Jakob, foi dado em Zurique, onde cientistas descodificaram a proteína príon humano.

A estrutura em 3 dimensões do príon humano foi descodificado por investigadores da Politécnica Federal de Zurique. A proteína prion em questão assemelha-se à de ratos ou porquinhos-da-índia de laboratório. Suspeita-se no entanto que certas diferenças sejam a origem da transformação do príon sadio em príon enfermo.
Especialistas esclarecem que as proteínas príons são moléculas presentes no organismo do homem e dos animais. São expressas sob forma de anexos ao cérebro no caso da doença da vaca louca e da enfermidade Creutzfeldt-Jakob. O príon enfermo perde sua solubilidade e não se deixa decompor pelas enzimas. Quimicamente as duas formas são idênticas. O que as diferencia é maneira como se combinam, se organizam em 3 dimensões em se tratando da doença da vaca louca e da enfermidade Creutzfeldt-Jakob.
Vale lembrar que a estrutura espacial de uma proteína príon completa foi descrita há 2 anos também por uma equipe de pesquisadores do Instituto de Biologia Molecular de Zurique. Mas se tratava de um príon de rato. Agora os pesquisadores decifraram a estrutura espacial da variante príon do ser humano. E como no método precedente aplicaram o método de espectroscopia por ressonância magnética.
Foi constatado que a estrutura de base do príon sadio no homem é semelhante a do rato e do porquinho-da-índia. Ela é formada por um fio móvel e por uma parte em forma esférica, muito bem estruturada, que contém três seções em espirais e uma estrutura que se pode abrir como um folheto. Suspeita-se que essa parte esférica desencadeie a doença da vaca louca e a enfermidade Creutzfeldt-Jakob. (gb)