La voix de la Suisse dans le monde depuis 1935
Les meilleures histoires
Démocratie suisse
Les meilleures histoires
Restez en contact avec la Suisse
Podcast

L’EPFZ décode la structure en trois dimensions du prion humain

Une équipe de recherche de l'Ecole polytechnique fédérale de Zurich (EPFZ) a réussi à décoder la structure tridimensionnelle du prion humain. Cette protéine joue un rôle important dans le développement de la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Une équipe de recherche de l’Ecole polytechnique fédérale de Zurich (EPFZ) a réussi à décoder la structure tridimensionnelle du prion humain. Cette protéine joue un rôle important dans le développement de la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Les résultats, publiés dans la dernière édition du magazine américain «Proceeding of the National academy of Sciences», montrent que la protéine prion humaine a une forme très semblable à celle des souris et hamsters de laboratoire. Des différences ont toutefois été découvertes dans les régions soupçonnées d’être des points de départ pour la transformation du prion sain en sa forme malade.

Pour le professeur Kurt Wüthrich de l’EPFZ, le transfert entre les animaux et l’homme tient de l’évidence dans les cas de maladie de la vache folle (ESB), de la tremblante chez le mouton et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l’homme (MCJ), mais n’a pas encore été prouvé. C’est dans l’étude des différences entre les prions humains et animaux que réside la clé. Plus les différences sont ténues, plus le transfert entre les races est envisageable.

«Le décodage du prion humain n’est pas suffisant pour imaginer développer un médicament dans l’immédiat. Le décryptage de la protéine ressort plutôt de la recherche fondamentale», a précisé le professeur Wüthrich. Le décodage du prion de la vache est attendu pour le printemps.

La structure spatiale d’une protéine prion complète a déjà été décrite il y a deux ans, également par une équipe de recherche de l’Institut de biologie moléculaire et de biophysique de l’EPFZ. Mais il s’agissait alors d’un prion de souris. Les chercheurs, sous la conduite du Prof. Kurt Wuethrich et des Dr Ralph Zahn et Roland Riek, ont maintenant résolu la structure spatiale de la variante prion de l’être humain. Comme dans leur recherche précédente, ils ont appliqué la méthode de spectroscopie par résonance magnétique.

Au Royaume-Uni, 48 personnes ont été touchées par la nouvelle forme de MCJ. Un cas a aussi été identifié en Irlande et deux en France.

SRI avec les agences

Les plus appréciés

Les plus discutés

En conformité avec les normes du JTI

Plus: SWI swissinfo.ch certifiée par la Journalism Trust Initiative

Vous pouvez trouver un aperçu des conversations en cours avec nos journalistes ici. Rejoignez-nous !

Si vous souhaitez entamer une conversation sur un sujet abordé dans cet article ou si vous voulez signaler des erreurs factuelles, envoyez-nous un courriel à french@swissinfo.ch.

SWI swissinfo.ch - succursale de la Société suisse de radiodiffusion et télévision

SWI swissinfo.ch - succursale de la Société suisse de radiodiffusion et télévision