Catarata e mal de Alzheimer na mira

Ilustração do tipo de agregrado observado. No fundo, experiência de microscopia e raios x Ilustração do tipo de agregado observado.

Descoberta em Friburgo, publicada pela revista Nature, poderia abrir caminho para o combate à catarata e à doença de Alzheimer.

Esse passo foi dado por uma equipe de físicos que conseguiu esclarecer leis de aglutinação de proteínas. Aplicações eventuais também em nanotecnologia.

Desde já deve ficar claro que se trataria apenas de uma etapa, talvez importante, na busca de meios eficazes de combate às duas doenças mencionadas. (Para não frustrar expectativas, empregamos “talvez” e o verbo no condicional).

O jornal friburguense, “La Liberté”, não hesitou, porém, em qualificar de “retentissante” – isto é, retumbante, de grande repercussão – essa descoberta realizada pelo professor Peter Schurtenberger e sua equipe, no Instituto de Física da Universidade de Friburgo.

E a publicação da pesquisa por “Nature” mostra no mínimo que se trata de trabalho de interesse, já que a prestigiosa revista científica é rigorosa na seleção dos artigos. (Título da matéria na revista Nature: equilibrium cluster formation in concentrated protein solutions and colloids, publicada em 25.11.2004).

Leis elementares

Trabalhando com a lisozima, o professor e dois de seus colaboradores conseguiram explicar, após um processo que durou dois anos, as leis de acordo com as quais as proteínas se atraem, se agregam, formando espécies de grânulos (amontoado de pequenos grãos). Eles constataram que essa aglutinação depende de leis físicas elementares.

O comportamento das proteínas está sujeito a determinadas circunstâncias – a temperatura, por exemplo. A equipe, formada por Schurtenberger, o doutorando Frédéric Cardinaux, e a pós-doutoranda Anna Stradner, pôde medir as condições de aglutinação e de desagregação.

E como diz Cardinaux “interessava saber quais as leis, quais as forças fundamentais levam a uma estabilização, a uma dispersão ou um eventual aglutinamento das proteínas ou das partículas”.

expectativas

Não se sabe ainda que tipo de agregação se opera na catarata e no mal de Alzheimer. Mas as técnicas e os meios utilizados na experiência em Friburgo podem abrir, a longo prazo, perspectivas interessantes se aplicadas em domínios médicos.

Note-se, à propósito, que a lisozima não está envolvida no aparecimento de catarata ou mal de Alzheimer, mas é possível que a descoberta possa desembocar numa utilização prática, o combate a essas enfermidades. Até porque, no que diz respeito, por exemplo, à primeira enfermidade, a equipe do Prof. Schurtenberger trabalhou com outras proteínas – a do cristalino, por exemplo – que ao se agregarem provocam a catarata.

O cristalino normal é transparente, lembra Frédéric Cardinaux, mas por diferentes razões e com o tempo, pode ocorrer que ele se torne opaco. Fala-se então de catarata, resultante da agregação de pequenas proteínas que se atraem, se agregam e formam massa espessa que impede passagem da luz.

Depois de se entender em que condições essa aglutinação se produz – acrescenta –poder-se-ia pensar em soluções visando reduzir, desacelerar ou mesmo sustar essa aglutinação e, portanto, evitar a catarata.

eventuais aplicações tecnológicas

A compreensão do fenômeno talvez abra também perspectivas para a medicina encontrar maneira de combater o mal de Alzheimer. Mas esse “talvez” é de rigor, porque uma vez entendido o processo “outras etapas serão necessárias para desembocar em aplicações” (La Liberté de 26.11.04, p. 11).

Referindo-se à descoberta friburguense, na área das proteínas e das partículas, o Prof. Schurtenberger constata ser possível “lançar uma ponte entre a física dos seres vivos e a física dos materiais modernos”.

Em relação a “materiais modernos”, Frédéric Cardinaux assinala: “Uma vez que se entendeu as leis que regem um certo tipo de agregação, pode-se utilizá-las para formar novas matérias. A idéia na nanotecnologia seria de aplicar essas descobertas de modo a formar materiais dos quais se possa controlar as propriedades com fatores exteriores, como, por exemplo, a temperatura ou a concentração em sal”.

Vanguarda

A lembrar ainda que a descoberta se enquadra em pesquisas internacionais sobre as chamadas “matérias moles”, entre as quais se pode citar o iogurte ou a gelatina.

No âmbito dessas matérias biológicas, o Instituto de Física da Universidade suíça de Friburgo está na vanguarda.

Por fim, note-se, por exemplo, que microscópios eletrônicos não serviam para observação de proteínas tão minúsculas. A equipe utilizou grandes instrumentos de difusão de nêutrons e de raios x para observar o fenômeno.

A mesma equipe desenvolve instrumentos no setor da difusão da luz, como indicamos ao lado.

swissinfo, J.Gabriel Barbosa, Fribourg

Breves

– Esclarecimento de leis segundo as quais proteínas se agregam foi resultado de pesquisa de 2 anos no Instituto de Física da Universidade de Friburgo.

– A longo prazo, a descoberta pode ter implicações médicas interessantes, suscitando, por isso mesmo, bastante interesse.